蛋白糖基化（蛋白糖基化修饰）

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高血糖的利与弊

糖基化过程中使用的糖包括单糖和多糖。单糖具有很强的还原性，能改善美拉德反应过程，与蛋白质共价连接。在蛋白质的凝胶化过程中，单糖等还原糖的存在可以显著缩短凝胶化时间，降低凝胶化所需的浓度。

多糖糖基化的机理还没有完全搞清楚，多糖没有还原性，所以反应过程比单糖慢。而蛋白质与多糖糖基化反应后的凝胶强度远高于蛋白质本身的凝胶强度，也高于单一糖基化的凝胶强度。

糖基化对蛋白质的影响主要是蛋白质和多糖。蛋白质糖基化主要有两种方式:蛋白质预先糖基化，作为辅料添加到产品中；在产品中直接加入多糖，在蛋白质变性过程中进行同步反应。

预糖基化对凝胶增强的研究很多，大豆蛋白和蛋清蛋白都能达到预期的增强效果。但是，在产品中直接添加多糖并与蛋白质变性同步反应以增强凝胶效果的过程中，仍然存在许多应用限制。

请有知识的人详细解释一下分泌蛋白的形成过程。

分泌蛋白是指酶(主要由附着的核糖体合成，可分泌到细胞膜外充当蛋白质)。比如:唾液淀粉酶，胃蛋白酶。注意:比如呼吸酶不是分泌蛋白。

核糖体上合成的分泌蛋白通过内质网和高尔基体而不是直接转运到细胞膜上。

进一步的研究表明，从核糖体翻译过来的蛋白质，进入内质网腔，经过一些加工，如折叠、组装、添加一些糖基，就可以成为一种成熟的蛋白质。然后内质网腔膨胀萌发形成膜泡，膜泡包裹蛋白质转移到高尔基体，将蛋白质运送到高尔基体腔进一步加工。然后高尔基体边缘凸起形成囊泡，囊泡将蛋白质包裹在囊泡中，并将其转运到细胞膜上。囊泡与细胞膜融合，将蛋白质释放到细胞外。

生物体的大部分蛋白质是在细胞质中的核糖体上合成的，各种蛋白质被运输到细胞的不同部位以保证细胞的正常活动。有些蛋白质会通过内质网膜进入内质网腔，成为分泌蛋白；还有的需要穿过各种细胞器的膜，进入细胞器，形成细胞器蛋白。

(一)蛋白质的指导:

虽然蛋白质的运输是复杂的，但蛋白质在生物系统中的运输可以用一个简单的模型来解释。每种待运输的多肽都有一个氨基酸序列，称为信号肽序列，它将多肽导向不同的运输系统。

信号肽及其作用机制

20世纪70年代初，许多研究发现，在编码分泌蛋白的基因中，许多基因的5’端有一个由DNA编码的15 ~ 35个氨基酸的疏水肽。这种位于蛋白质N端的肽在成熟分泌蛋白中是不存在的，它的作用是引导后续的蛋白质多肽链通过内质网膜进入腔内。这种疏水性短肽在蛋白质的内质网-高尔基体-质膜分泌途径中起着重要作用，被称为信号肽。

1975年，Blobel提出了信号肽假说。根据这一假说，在细胞质中，编码分泌蛋白的信使RNA (mRNA)与游离核糖体亚单位结合形成翻译复合物。从起始密码子开始，信号肽首先被翻译。当翻译到大约50 ~ 70个氨基酸时，信号肽开始从核糖体大亚基上脱离，脱离的信号肽立即被细胞质中的信号肽识别子(SRP)识别并与之结合。此时翻译暂时停止，SRP将携带核糖体的mRNA拉到粗面内质网表面，它与粗面内质网表面的信号肽受体(或锚蛋白)相互作用。此时，暂时被抑制的翻译过程重新开始，一些特定的核糖体受体蛋白聚集在内质网膜上，使膜脂层形成孔隙。带有mRNA的核糖体与其受体蛋白结合，翻译的肽链通过小孔进入内质网腔。

信号肽穿过细胞膜后，被内质网腔内的信号肽酶水解切断。当核糖体与其受体蛋白结合时，SRP和锚定蛋白解离，进入新的识别和结合循环。当翻译到达mRNA的终止密码子时，蛋白质的合成结束，核糖体大小亚基解聚，大亚基与核糖体受体的相互作用消失，核糖体受体解聚，内质网膜上的蛋白质通道消失，内质网回到完整的脂双层结构。信号肽水解切断后，进入内质网的多肽链经过折叠等一系列修饰过程，最终形成成熟的分泌蛋白。

(2)分泌蛋白在内质网中合成。

在真核细胞中，内质网是最大的具有膜结构的细胞器，其表面积可以是质膜的数倍。大多数内质网与核糖体结合形成粗面内质网。粗面内质网上的核糖体是膜蛋白合成和分泌的场所，也是蛋白质分泌途径的起点。多肽被置换后，在内质网的小腔内被修饰。经过短时间的加工，分泌的蛋白质形成被膜包裹的小泡，被运输到高尔基体，然后到细胞表面或溶酶体。

1.蛋白质的改性与加工

这些修饰包括糖基化、羟基化、酰化、二硫键形成等。最重要的是糖基化。几乎所有在内质网上合成的蛋白质最后都被糖基化了。糖基化的作用有:①蛋白质能抵抗消化酶的作用；②赋予蛋白质传导信号的功能；③有些蛋白质只有在糖基化后才能正确折叠。

糖基化有两种:(1)糖蛋白是寡糖连接到Asp的氨基上形成的，连接的链称为N-糖苷键。(2)寡糖附着在Ser、Thr或羟基-lys (O-糖苷键)的羟基上。N-糖苷键从内质网开始，在高尔基体中进一步完成。O-糖苷键的形成只发生在高尔基体中。

N-糖基化可以分为三步。以相同的方式向ER中加入各种N-连接的寡糖。一种寡糖含有两个N-乙酰-糖胺聚糖、九个葡萄糖苷和三个葡萄糖，并在特定的脂质-三萜醇上形成，其磷酸盐是糖的载体。多萜醇是一种高度疏水的酯，位于er膜中，其活性基团面向er腔。低聚糖由单糖组成，单糖由焦磷酸和三萜醇连接而成。寡糖作为一个单位，在膜结合糖基转移酶的作用下，从多萜醇转移到目的蛋白上。酶的活性部位也暴露在内质网腔中。受体基团为Asn-X-Ser或Asn-X-Thr中的ASN(X为除Pro以外的任何氨基酸)。当新生肽进入ER时，它在被识别后立即作为靶序列暴露于腔中。有些寡糖在ER中被修剪，然后进入高尔基体。寡糖可以分为两种:一种是转运到ER，另一种是跨膜转运到高尔基体。属于哪种类型取决于糖苷。葡萄糖苷只添加到ER中，以后可能会被删除。er中切断的单糖数量不同。葡萄糖苷酶，ER中的一个糖苷，很快附着在第一个糖苷上，后面三个附着的很慢。

高甘露寡糖中包含的残基被添加到ER中。加入低聚糖后，低聚糖几乎立刻从蛋白质上被切断。三个葡萄糖残基被ER中的葡萄糖苷酶切割，ER中的甘露糖苷酶从蛋白质中切割2-4个甘露糖，形成ER中三个寡糖的最终结构。

2.新生肽链的折叠、组装和运输

在内质网腔中折叠和修饰是相关的，糖的连接是正确折叠所必需的。蛋白质二硫键异构酶可以改变二硫键，影响折叠。必须与一种特殊的内质网蛋白结合。这种酶的部分或全部活性可以通过ER中的复合物来实现。即只有在跨膜位点与蛋白质结合才能发挥其功能。

内质网经过加工、修饰和折叠后，多肽被膜包裹形成囊泡，被运输到高尔基体进行进一步加工。

(3)高尔基体的进一步加工。

高尔基体主要有两个功能:一是进一步修饰和调节糖蛋白上的寡糖核；另一种是将各种多肽分类，送至溶酶体、分泌颗粒和质膜的功能目的地。但是蛋白质应该送到哪里是由蛋白质自身空结构决定的。

高尔基体由许多袋状膜结构组成。糖蛋白的进一步糖基化修饰是在这种膜结构中完成的，如复杂寡糖，即高尔基体中进一步修剪和添加糖残基。第一步是用高尔基体的甘露糖苷酶I修饰甘露糖残基。然后，通过N-乙酰基-葡糖胺转移添加单个糖基，并通过高尔基葡糖苷酶II连续除去糖苷残基。

高尔基体的转化产生了一个核，由NAC-GLC NAC-GLC组成。Man3，最后都会被剥光。末端区域被添加到内核下面。末端区域的残基包括NAc-GLc、Gal和唾液酸(N-乙酰神经氨酸)。该过程的途径和糖基化是高度有序的，并且有两种类型的反应。一个糖残基的添加对于另一个糖基的裂解可能是必要的。例如，NAc-Glc应该在甘露糖最终被切断之前加入。

目前，我们不知道各种蛋白质在加工过程中的降解、加工方法和糖基化信号。推测这个信号是在肽链的结构中，而不是在寡糖中，因为N-糖苷键上加了同样的寡糖。

成熟的蛋白质经过高尔基体的进一步加工和包装后，通过囊泡运输到细胞表面或溶酶体。随着各种囊泡随膜的运输，细胞内形成复杂的膜流，高尔基体在膜流的调节中起着重要作用。

无活性的前体蛋白只有经过一系列翻译后加工才能成为有功能的成熟蛋白。细胞器之间有明显的分工，但在分泌蛋白的形成和分泌过程中，细胞器之间有着密切的联系。

糖基化反应的背景是什么？

糖基化是在酶的控制下，将糖附着在蛋白质或脂质上的过程，起始于内质网，终止于高尔基体。在糖基转移酶的作用下，糖转移到蛋白质上，与蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键。糖蛋白被蛋白质糖基化。糖基化是蛋白质的一种重要修饰，可以调节蛋白质的功能。

上升糖蛋白名词解释

糖蛋白是一种含有寡糖链的蛋白质，寡糖链通过共价键连接。其中，寡糖链通常通过共翻译修饰或翻译后修饰过程中的糖基化与蛋白质相连。

糖蛋白链通常有许多短的杂糖链。通常包括N-乙酰己糖和己糖(通常为半乳糖和/或甘露糖，但葡萄糖较少)。链的末端成员通常是唾液酸或L-岩藻糖。这种寡糖链往往是分支的，很少含有超过15个单体，通常含有2-10个单体，分子量相当于540-3200。糖链的数量也相差很大。

内质网和高尔基体形成糖基。

内质网加工以及脂类和糖类的合成。

高尔基体加工蛋白质，与细胞壁的形成有关。

内质网和高尔基体中与糖基化和寡糖加工相关的酶都是整合膜蛋白。

糖基化的全过程发生在内质网和高尔基体，前者是核心糖基化，后者是末端糖基化。

蛋白质的糖基化及其修饰的N-连接糖链的合成始于内质网，完成于高尔基体。许多糖蛋白既有N-连接的糖链又有O-连接的糖链。

为什么内质网是蛋白质合成的场所？

在内质网的腔内，有许多酶，包括伴侣蛋白和一些与切割有关的蛋白质。这些蛋白质主要参与蛋白质高级结构的形成和稳定，并提高一级结构进一步折叠的多样性。这包括二硫键的形成等等。

此外，内质网和高尔基体还参与蛋白质的一些糖基化过程，尤其是分泌蛋白，对蛋白质的功能非常重要。

所以内质网和高尔基体是蛋白质中的加工厂，因为它们主要负责蛋白质的后期修饰和稳定。

N-连接糖基化和O-连接糖基化的区别

1.蛋白质N-连接糖基化:
N-连接糖链合成从内质网开始，在高尔基体中完成。内质网中形成的糖蛋白具有相似的糖链。从顺式表面进入高尔基体后，在膜囊之间的运输过程中发生了一系列有序的加工和修饰。原糖链中的甘露糖大部分被切除，但不同类型的糖分子被各种糖基转移酶依次加入，形成不同结构的寡糖链。糖蛋白的空之间的结构决定了它能与哪种糖基转移酶结合并发生特异性糖基化修饰。
2 .蛋白质连接的糖基化:
O-连接的糖基化发生在高尔基体中。通常一个连接的糖单元是N-乙酰半乳糖，连接的位点是Ser、Thr、Hyp的羟基，然后糖基依次转移形成寡糖链。糖供体也是核苷糖，如UDP-半乳糖。由于糖基化，不同的蛋白质被不同地标记，改变了多肽的构象，增加了蛋白质的稳定性。

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